Studietaak 1: Aminozuren en de primaire structuur van eiwitten



Dovnload 80.65 Kb.
Datum20.08.2016
Grootte80.65 Kb.

Studietaak 1: Aminozuren en de primaire structuur van eiwitten



Leerdoelen:
Je …:

  • kent de algemene structuur van aminozuren en van een polypeptideketen (inclusief de peptidebinding)

  • kent van de twintig aminozuren die in eiwitten voorkomen:

    • volledige naam (Engels en Nederlands)

    • 3-letter-afkorting

    • 1-letter-afkorting

  • weet van de twintig aminozuren die in eiwitten voorkomen tot welke groep ze behoren wat betreft hun polariteit (apolair (en dus hydrofoob), polair (en dus hydrofiel), basisch, dus positief geladen bij fysiologische pH (en dus hydrofiel), zuur, dus negatief geladen bij fysiologische pH (en dus hydrofiel)

  • weet welke aminozuren...

    • zuur zijn

    • basisch zijn

    • een alkylgroep hebben (oftewel alifatisch zijn)

    • aromatisch zijn

    • zwavelhoudend zijn

    • een hydroxylgroep bevatten

    • zuuramiden zijn

    • iminozuren (cyclisch) zijn

  • kunt aan de structuur een zijgroep van een aminozuur zien of deze apolair, polair, positief of negatief geladen is (bij fysiologische pH) en of deze hydrofoob is of lich of /sterk hydrofiel

  • kunt aminozuren in volgorde van hydrofiliciteit/hydrofobiciteit zetten bij duidelijke voorbeelden van aminozuren uit verschillende groepen (hydrofoob, licht hydrofiel, sterk hydrofiel)

  • kunt de volgende aminozuren specifiek benoemen wanneer je de structuur van hun zijgroep ziet: Gly, Ala, Phe, Tyr, Ser, Cys, Asp, Glu, Lys (dit leerdoel komt uit het deel van dhr. Zantinge)

  • weet dat de aromatische aminozuren ervoor zorgen dat eiwitten spectrofotometrisch meetbaar zijn bij 280 nm


Bonuspunten zijn bij de toets te verdienen met de volgende kennis:

  • rol van individuele aminozuren in enzymen ( katalytische centra (active sites), cofactorbinding e.d.)

  • rol van individuele aminozuren in turns (= waarom Pro en Ala)

  • zijketens herkennen van andere aminozuren dan de tien hierboven genoemde


Tabellen ter ondersteuning van het studeerproces:

Ik heb zoveel mogelijk geprobeerd de aminozuren in een zodanige volgorde te zetten dat hun 1-letter-codes een ezelsbruggetje opleveren.


Veel gebruikte indeling in fysisch-chemische groepen:

Groep

Kenmerk zijgroep ( R)

Aminozuren (3-letter)

Aminozuren (1-letter)

Zuur

R bevat extra carboxylgroep

Asp Glu

DE

Basisch

R bevat extra aminogroep

His Arg Lys

HRK

Neutraal

R is een alkylgroep (= alifatisch)

Val Leu Ala Gly Ile

VLAGI

Aromatisch

R is aromatisch

Trp Tyr Phe

WYF

Alcoholisch

R bevat een hydroxylgroep

Thr Tyr Ser

TYS

Zuuramiden

R bevat een zuuramidegroep

Asn Gln

NQ

Cyclisch (iminozuren)

Aminogroep covalent gebonden aan R

Pro

P


Indeling van aminozuren wat betreft hun polariteit (bij fysiologische pH) en de bijbehorende hydrofobiciteit/hydrofiliteit):

Apolair en dus hydrofoob

Polair en dus hydrofiel


Geladen en dus sterk hydrofiel:

VLAI = de alifatische az

(A is het minst hydrofoob door de kleine zijketen)



ST = hydroxylgroep bevattende az

RKH = de basische aminozuren (positief geladen bij fysiologische pH)

WF = de aromatische az m.u.v. Y

NQ = de zuuramiden

DE = de zure aminozuren (negatief geladen bij fysiologische pH)

MC = de zwavelbevattende az







P = het enige iminozuur







Polair en toch hydrofoob: Y = met polaire hydroxylgroep, maar apolaire deel (benzeenring) overheerst en zorgt ervoor dat tyrosine hydrofoob is.

Noch hydrofoob noch hydrofiel: het aminozuur glycine (G) heeft een H als zijgroep. Het is dus alifatisch, dus niet hydrofiel. Echter de zijgroep is zo klein dat het ook niet hydrofoob genoemd kan worden.



Bronnen:

Bronnen waarmee de leerdoelen gehaald kunnen worden (welke je gebruikt is up to you):



  • Campbell H5

  • McMurry H24

  • Tortora H2

  • Atlas van de biochemie p. 60 en 61

  • Dictaat Biochemie onderdeel aminozuren (G-schijf)

  • Links studietaak 1 op module-webpage


Oefenvragen:
Boek McMurry (4e druk):

Hoofdstuk 24 opgaven 24.2, 24.8, 24.9, 24.25, 24.26, 24.31, 24.32, 24.33, 24.34, 24.35 (zonder tekenen), 24.38 (hoef je niet allemaal te kennen, maar mag wel), 24.39



Website: site van het boek McMurry:

Op deze site kun je steeds zelf je antwoorden checken mbv de knop ‘Submit Answers for Grading’



McMurry: http://www.prenhall.com/mcmurry/ > 4th Edition > Jump to Chapter 24 > Problem Solving Center >

    • Understanding Key Concepts:

      • 1,8

    • Self Quiz 1:

      • 6

    • Self Quiz 2:

      • 3, 4, 7


Extra oefenvragen:


  1. Bij de vorming van een peptidebinding

  1. komt water vrij

  2. is water nodig

  3. komt een proton vrij

  4. is een proton nodig




  1. Welke van de onderstaande formules is de basisformule van een aminozuur?

H H H H


A. +H3N-C-COO- B. H2C-N-COO- C. +H3N-C-COH D. H2C-N-COH

R R R R



  1. Wat is het typische kenmerk van een zuur aminozuur?

A. heeft een apolaire R-groep
B. heeft een polaire R-groep

C. heeft een NH3 in de R-groep


D. heeft een COO- in de R-groep


  1. Aminozuren hebben – naast een amino-groep – allemaal een

A. alcoholgroep

B. amide-groep


C. carboxyl-groep
D. oxyzuur-groep


  1. Welk van de onderstaande aminozuren is polair?

  1. alanine

  2. glycine

  3. serine

  4. valine




  1. Het aminozuur met een polaire zijketen is

A. B. C.D.




  1. De zijgroep met de correcte omschrijving is…




A



Hydrofiel

B



Hydrofiel

C



Hydrofoob

D



Hydrofiel





  1. Welk van de onderstaande aminozuren is NIET basisch?

  1. arginine
  2. glycine


  3. histidine

  4. lysine




  1. Welk van de onderstaande aminozuren is hydrofoob?
  1. leucine


  2. serine

  3. threonine

  4. asparagine




  1. Aminozuren zijn zuren omdat ze één van de onderstaande functionele groepen bevatten:

  1. amino-groep

  2. alcohol-groep

  3. carboxyl-groep

  4. aldehyde-groep




  1. Worden valine, leucine en isoleucine vaker aan de buitenkant van een eiwit aangetroffen of vaker aan de binnenkant? Leg uit.




  1. Idem voor lysine en arginine.




  1. Idem voor aspartaat, glutamaat, asparagine en glutamine.




  1. Idem voor fenylalanine.




  1. Wat is in de praktijk een handige eigenschap van de aromatische aminozuren in eiwitten?




  1. Waarom komen Ala en Pro vaak voor in ´bochten´? (voor beiden is de verklaring verschillend)




  1. Invultabellen:




3-letter

1-letter

3-letter

1-letter

Arg




Lys




Asn




Phe




Asp




Pro




Gln




Thr




Glu




Trp




Gly




Tyr







1-letter

Volledige naam

1-letter

Volledige naam

A




N




D




R




G




Q




K




T




L




Y






Naam

´Ladingstoestand´

Naam

´Ladingstoestand´

Proline




Tyrosine




Lysine




Arginine




Leucine




Alanine




Valine




Glutamine




Threonine




Asparagine




Bij fysiologische pH. Kies uit: apolair, polair, positief geladen, negatief geladen


Naam

Fysisch-chemische groep(en)

Naam

Fysisch-chemische groep(en)

Proline




Tyrosine




Lysine




Arginine




Leucine




Alanine




Valine




Glutamine




Threonine




Asparagine




Kies uit: zuur, basisch, alifatisch, aromatisch, zwavelhoudend, alcoholisch (= met OH-groep), zuuramide, cyclisch

  1. Zet de onderstaande aminozuren in volgorde van hydrofobiciteit; begin met de minst hydrofobe (dus meest hydrofiele).



A B



c D



De database wordt beschermd door het auteursrecht ©opleid.info 2017
stuur bericht

    Hoofdpagina